Alfa-helix
Z Multimediaexpo.cz
Alfa-helix („alfa-šroubovice“) je jeden ze dvou základních typů prostorového uspořádání bílkovin (konkrétně jejich tzv. sekundární struktury).[1] Druhým je beta-skládaný list. Alfa-helix má tvar pravotočivé šroubovice, při pohledu shora tvoří šroubovici bílkovinná kostra, zatímco aminokyselinové zbytky směřují ven. Mezi jednotlivými patry šroubovice vznikají vodíkové můstky (a to konkrétně mezi C=O skupinou a N–H skupinou o čtyři aminokyseliny dál).[1] Typickými aminokyselinami vyskytujícími se v alfa-helixu je zejména alanin, kyselina glutamová, leucin a methionin. Pokud se někde vyskytne prolin, zpravidla způsobí ohyb celé šroubovice.[2] Všechny donory vodíkových můstků jsou orientovány jedním směrem a akceptory směrem opačným, helix je tedy vlastně slabým elektrickým dipólem. Těchto interakcí využívá ke skládání struktur vyššího řádu (terciární struktury proteinů).
Parametry
Pro alfa-helix platí tyto parametry:[2]
- počet aminokyselin na jeden závit (otáčku) alfa-helixu: 3,6
- výška jednoho závitu (měřeno podél osy šroubovice): 0,54 nanometru.
- vzdálenost ekvivalentních (odpovídajících si) atomů v kostře šroubovice: 0,15 nanometru.
Reference
- ↑ 1,0 1,1 ROBERT C. KING; WILLIAM D. STANSFIELD; PAMELA K. MULLIGAN. A Dictionary of Genetics, Seventh Edition. [s.l.] : Oxford University Press, 2006.
- ↑ 2,0 2,1 Murray RK. et al., Harperova biochemie (2002); dvacáté třetí vydání (čtvrté české vydání)
|
| Náklady na energie a provoz naší encyklopedie prudce vzrostly. Potřebujeme vaši podporu... Kolik ?? To je na Vás. Náš FIO účet — 2500575897 / 2010 |
|---|
| Informace o článku.
Článek je převzat z Wikipedie, otevřené encyklopedie, do které přispívají dobrovolníci z celého světa. |