Alanin

Z Multimediaexpo.cz

(Rozdíly mezi verzemi)
(+ Výrazné vylepšení)
m (1 revizi)
 

Aktuální verze z 9. 12. 2013, 16:50

Alanin
Strukturní vzorec
Systematický název (2S)-2-aminopropionová kyselina
Triviální názevalanin
Registrační číslo CAS 56-41-7
Sumární vzorec C3H7NO2
Molární hmotnost 89,1 g/mol
Teplota tání 297 °C
Disociační konstanta pKCOOH: 2,35 pKNH2: 9,87
Isoelektrický bod 6,11
Hustota 1.401 g.cm-3

Alanin (Ala,A) je nepolární, neesenciální α-aminokyselina. Na jeho α-uhlík je navázána metylová skupina což z něj dělá jednu z nejjednodušších α-aminokyselin. Alanin je vůbec nejobvyklejší aminokyselinou v proteinech.[1]

Obsah

Fyziologická funkce

Průměrný výskyt  9,0%
kodóny   GCU, GCC, GCA, GCG  

Chemické vlastnosti

Alanin obsahuje, podobně jako většina aminokyselin, chirální uhlík, je tedy opticky aktivní. Vyskytuje se ve dvou formách (enantiomerech): L-alanin a D-alanin, v tělech živočichů je však přítomen pouze v L-formě.

V bílkovinách

Methylová skupina je nereaktivní, proto se alanin se téměř nikdy nepodílí na funkci proteinu přímo. Podílí se (spolu s některými dalšími aminokyselinami) na hydrofobních interakcích napříč vláknem proteinu.

Alaninový cyklus

Alanin se kromě výstavby proteinů také podílí na dopravě amoniaku ze svalů do jater a na glukoneogenezi v tzv. alaninovém cyklu, ve kterém je z pyruvátu transaminací ve svalu vytvořen alanin, který je pak dopraven krví do jater, kde je opět transaminován za vzniku pyruvátu. Přenesená aminoskupina je pak pomocí močovinového cyklu přeměněna na močovinu (a vyloučena z těla ven), zatímco pyruvát slouží jako prekurzor pro syntézu glukózy v procesu glukoneogeneze.

Vztah k hypertenzi

Podle mezinárodní studie Imperial College London existuje korelace mezi hladinou alaninu, vysokým krevním tlakem, příjmem energie, hladinou cholesterolu a indexem tělesné hmotnosti.[2]

Zdroje

V potravinách

Alanin není esenciální tedy při nedostatku může být v těle vytvořen. Zdrojem alaninu jsou veškerá bílkovinná jídla, např. maso, vajíčka, mléčné výrobky nebo plody moře. Z vegetariánských jídel hodně alaninu obsahují luštěniny, ořechy, kvasnice, hnědá rýže nebo obilí.

Biosyntésa

Alanin může být v těle tvořen z pyruvátu nebo z aminokyselin s větveným alifatickým řetězcem tedy například z valinu, leucinu a izoleucinu. Nejběžněji je alanin tvořen transaminací pyruvátu, který vzniká glykolýzou glukózy. Protože transaminační reakce jsou reverzibilní a pyruvát všudypřítomný, alanin snadno vzniká v úzké vazbě s metabolickými drahami jako glykolýza, glukogeneze a citrátový cyklus.

Chemická syntéza

Racemická směs alaninu se dá připravit kondenzací acetaldehydu s chloridem amonným za přítomnosti kyanidu draselného Streckerovou syntézou nebo amonolýzou kyseliny 2-brompropionoé:[3]

Synthesis of alanine - 1.png
Synthesis of alanine - 2.png

Související články

Reference

  1. ↑ ŠTERN, Petr, a kolektiv Obecná a klinická biochemie pro bakalářské obory studia. Praha : Karolinum, 2005.  
  2. ↑ Highfield, Roger (2008-04-21), "'Metabolic fingerprint' linked to high blood pressure", Daily Telegraph, http://www.telegraph.co.uk/earth/main.jhtml?view=DETAILS&grid=&xml=/earth/2008/04/21/sciblood121.xml
  3. ↑ Kendall, E. C.; McKenzie, B. F. (1929), "dl-Alanine", Org. Synth. 9: 4,  ; Coll. Vol. 1: 21

Literatura

  • Voet D., Voet JG, Pratt CW, "Fundamentals of biochemistry, life at molecular level" 2nd edition, 2006 John Wiley and Sons (Asia) Pte Ltd, ISBN 0-471-74268-6
  • MURRAY, Robert K., et al. Harperova biochemie. Z angl. 23. vyd. přel. Lenka Fialová et. al. 4. vyd. v ČR. Praha: H & H, 2002. ix, 872 s. ISBN 80-7319-013-3.


     Aminokyseliny

Alanin • Arginin • Asparagin • Cystein • Fenylalanin • Glutamin • Glycin • Histidin • Isoleucin • Kyselina asparagová • Kyselina glutamová •
Leucin • Lysin • Methionin • Prolin • Serin • Threonin • Tryptofan • Tyrosin • Valin

Speciální aminokyseliny

Pyrolysin • Selenocystein

Citováno z „http://ww.multimediaexpo.cz/mmecz/index.php/Alanin“